Трансаминация - Голямата енциклопедия на нефта и газа, статия, страница 1
трансаминиране
Трансаминацията, открита първоначално в мускулите, се среща във всички други животински тъкани и е характерна за всяка жива клетка. Биологичното трансаминиране се катализира от специални ензими - трансаминази. [1]
Трансаминирането е основният път за биосинтеза на a-аминокиселини от a-оксо киселини. Донорът на аминогрупата е a-аминокиселина, която присъства в клетките в достатъчни количества или в излишък, а нейният акцептор е a-оксо киселина. В този случай аминокиселината npi се превръща в α-оксо киселина, а α-оксо киселината в α-аминокиселина със съответната структура на радикалите. В топ трансаминирането е обратим процес на взаимен обмен на амино и оксо групи. [2]
Трансаминирането е много важен процес при превръщането на аминокиселините в тялото. При тази реакция се получава обратим трансфер - аминогрупата на аминокиселина към кето киселина без междинно елиминиране на амоняк. Реакцията протича най-активно, когато един от субстратите е дикарбоксилна амино или кето киселина. Процесът на трансаминиране се катализира от ензими - аминотрансферази, чийто коензим е пиридоксал фосфат. Процесът активно протича в черния дроб, сърдечния мускул, скелетната мускулатура, бъбреците, тестисите и други органи. В серума активността на аминотрансферазите е много ниска. Когато целостта на клетъчните мембрани е нарушена, аминотрансферазите проникват от тъканите в кръвта. [3]
Биологичното трансаминиране включва широк спектър от реакции. [4]
Неензимното трансаминиране е изследвано от Longenecker и Snell [22], които показват, че пиридоксалът насърчава трансаминирането на 2-кетоглутарова киселина до глутаминова киселина в присъствието на аланин или фенилаланин. Повтарящи се експерименти с аланинпотвърди, че реакцията постоянно води до глутаминова киселина (5 - 7% i. [5]
Чрез трансаминиране се образуват аминокиселини, които не могат да бъдат синтезирани чрез директно аминиране с амоняк; разцепването на някои аминокиселини също е свързано с трансаминиране. [6]
Реакциите на трансаминиране и дезаминиране на тази аминокиселина в животинското тяло протичат бавно. [7]
Реакциите на трансаминиране са от изключително важно биологично значение, тъй като те са много вероятен начин за осигуряване на връзка между въглехидратите и протеините. [8]
Реакциите на трансаминиране са обратими и, както се оказа по-късно, универсални за всички живи организми. Теоретично реакциите на трансаминиране са възможни между всяка амино- и кето-киселина, но те протичат най-интензивно, когато един от партньорите е дикарбоксилна амино- или кето-киселина. В животинските тъкани и микроорганизми е доказано наличието на реакции на трансаминиране между монокарбоксилни амино и кето киселини. Донори на NH2 - rpynnbi също могат да служат не само на -, но и на 3 -, у - и ко-амино групи на редица аминокиселини. Майстер доказа, в допълнение, трансаминирането на глутамин и аспарагин с кето киселини в животински тъкани. [9]
Реакциите на трансаминиране са изследвани в система, съдържаща PALP, йони на тежки метали и субстрати. В [47] са определени индивидуални скоростни константи за етапа на образуване на алдимин. [10]
Процесът на трансаминиране се дължи на последващата трансформация на алдимин I с участието на полярна о-връзка между а-въглеродния атом и водородния атом. Наличието на СН-киселинен център и съответно подвижен водороден атом създава условия за протичане на редица прототропни тавтомерни трансформации. [единадесет]
Под трансаминиране (трансаминиране) се разбират реакциите на междумолекулен трансфер на аминогрупа от аминокиселина към α-кетокиселина без междинно образуване на амоняк. Най-малко 11 аминокиселини са способни да участват в реакции на трансаминиране. Основните кето киселини, участващи в трансаминирането, са пируват, PAA и α-кетоглутарат. Трансаминирането се катализира от ензими аминотрансфераза (трансаминаза), които се намират в цитозола и митохондриите на клетките. В процеса на катализа пиридоксал фосфатът обратимо свързва аминогрупата, превръщайки се в пиридоксамин фосфат. Схема на реакцията на трансаминиране между глутаминова киселина и пируват (ензим - глутамат-пируват аминотрансфераза или аланин аминотрансфераза, AlAT): пируват глутамат - а-кетоглутарат аланин. [12]
Под трансаминиране се разбират реакциите на междумолекулен трансфер на аминогрупата (NH2-) от аминокиселината към а-кетокиселината без междинно образуване на амоняк. За първи път реакциите на трансаминиране (предишното име е трансаминиране) са открити през 1937 г. от съветски учени A.E. Braunstein и M.G. Kritzman, когато изучава дезаминирането на глутаминовата киселина в мускулната тъкан. Беше забелязано, че когато глутаминова и пирогроздена киселина се добавят към мускулния хомогенат, се образуват α-кетоглутарова киселина и аланин без междинен свободен амоняк; добавянето на аланин и α-кетоглутарова киселина води до образуването съответно на пирогроздена и глутаминова киселина. [13]
По време на трансаминирането аминогрупата се отстранява, образува се метил малонат полумиалдехид, който се превръща в метилмалонил - CoA, който след това се превръща в сукцинил - CoA, след което това съединение влиза в цикъла на трикарбоксилната киселина. [14]
Трансаминацията играе специална роля в процеситедезаминиране на повечето аминокиселини, придружено от превръщането на a - NH2 - rpynnbi в амоняк. [15]