ФАКТОРИ, ВЛИЯЩИ НА ФЕРМЕНТАЦИОННИТЕ РЕАКЦИИ
Различни фактори влияят върху активността на ензимите и следователно върху скоростта на реакцията на ензимната катализа. Основните включват:
• концентрация и достъпност на субстрата;
• наличие на инхибитори или активатори.
Като цяло, при ниски концентрации на субстрати, реакциите на ферментация се класифицират като кинетични реакции от нулев порядък. Участието на ензимите в хранителните технологии се изчислява за минути, така че концентрациите на субстратите значително надвишават концентрациите на ензимите. Скоростта на повечето реакции на ферментация следва кинетичното уравнение от първи ред
къдетоdP/dT—е скоростта на образуване на продукта,(S-P)е текущата остатъчна концентрация на субстрата.
Следователно скоростта на реакцията зависи от остатъчната концентрация на субстрата. Важно практическо приложение на концентрацията на субстрата е използването му за повишаване на стабилността на ензимите. Ензимите денатурират много по-бързо в разредени разтвори. При високи концентрации на субстрати, каталитичните места на ензимите се насищат (запълват) със субстрата, повишавайки стабилността. От практическа гледна точка наличието на субстрати е от основно значение. Наличието на високи концентрации на субстрати изобщо не гарантира реакцията. За да настъпи катализа, субстратът трябва да е в контакт с ензима. Типичен пример за горното е хидролизата на триацилглицерол от липази. Ензимът е хидрофилен, докато субстратът е хидрофобен. Използването на емулгатор, който осигурява контакт между ензима и субстрата, значително повишава скоростта на хидролизата.
Концентрацията на ензими винаги е относително ниска. За повечето хранителни приложения скоростта на реакциите е пропорционална на концентрацията на ензимите. Изключения саонези случаи, при които реакциите се водят до много ниски нива на субстрата.
Ефектът на температурата върху ензимите е двоен. За повечето химични реакции скоростта на реакцията нараства с повишаване на температурата поради кинетичната енергия на реагентите. До критична температура ензимите се държат по подобен начин, над критична температура скоростта на процеса започва да намалява. Следователно температурата на процеса на ферментация е изключително важна. При повишени температури скоростта на реакцията и денатурацията на ензимите са еднакво високи. В повечето случаи температурата е оптимизирана като се вземат предвид и двете реакции. Например, чрез понижаване на реакционната температура, диапазонът на рН на ензимната катализа може да се увеличи.
Зависимостта на ензимната активност от pH е абсолютна.За някои ензими обхватът на оптималните стойности на pH е тесен, докато за други е широк.Стабилността на ензимите също зависи от pH. Дори ограничени промени в рН могат да повлияят неблагоприятно на реакцията, катализирана от ензими.Поради това е разумно да се въведат ензими в реакционната маса само след достигане на необходимата стойност на рН.
Времето е важен фактор при реакциите на ферментация. За реакция на ензимна катализа от първи ред скоростта на реакцията намалява с времето, тъй като наличността на субстрата намалява. Такива реакции на ензимна катализа отнемат много време, за да завършат.
Химическите вещества, които могат да имат вредно въздействие върху реакцията на ферментация, се наричат "инхибитори". Като такива вещества могат да действат метали (мед, желязо, калций) или съединения от субстрати. Трипсинът е пример за инхибитор, свързан със субстрата.от соята Инхибиторите се разделят на пет групи в зависимост от вида на действие
Някои вещества, напротив, са способни да активират или стабилизират ензимите.В тази връзка, като част от ензимни препарати,
Продуктите може да съдържат някои химикали от хранителни добавки (калиев хлорид, натриев фосфат, глицерин и др.), въведени за стандартизиране на активността и повишаване на стабилността. Някои видове ензимни препарати се произвеждат под формата на имобилизирани, нанесени върху твърд или колоиден носител.