Оксидоредуктази - Студопедия
КЛАСИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА НА ЕНЗИМИТЕ
Съвременната класификация на ензимите е разработена от Международния биохимичен съюз (1961 г.). Тя се основава на вида на катализираната реакция и механизма. Всички ензими се разделят на шест класа: I. Оксидоредуктази. II. Трансферази. III. Хидролази. IV. Лиаза. V. Изомерази. VI. Лигази.
Всеки ензим има кодов номер според класификацията на ензимите: първата цифра характеризира класа на реакцията, втората - подкласа, третата - подкласа, четвъртата цифра показва поредния номер на ензима в неговия подподклас. Името на ензима се състои от две части: в първата част - името на субстрата (или субстратите), във втората - вида на катализираната реакция.
Оксидоредуктази
Оксидоредуктазите катализират редокс реакциите и са разделени на 5 основни подкласа:
Оксидази. Катализира отстраняването на водород от субстрат, като използва само кислород като акцептор на водород. Оксидазите съдържат мед, продуктът на реакцията е вода (с изключение на реакциите, катализирани от уриказа и моноаминооксидаза, които водят до образуването на H2O2).
Цялостният поток на процеса е както следва:
Фенолите, полифенолите и амините могат да действат като субстрати за оксидазите. Примери за ензими от клас оксидаза са фенолаза, цитохромоксидаза, моноаминооксидаза, уриказа.
Фенолазата (катехолоксидаза, тирозиназа) е медсъдържащ ензим с широка специфичност. Той катализира превръщането на монофенол (в присъствието на о-дифенол) в орто-хинон. Медта се съдържа и в уриказата, която катализира окисляването на пикочната киселина до алантоин, и в моноаминооксидазата, която окислява адреналина и тирамина в митохондриите.
Цитохромоксидазата е хемопротеин, койтослужи като краен компонент на дихателната верига и осъществява преноса на електрони към крайния акцептор - кислорода. Този ензим се инхибира от въглероден окис (II), цианиди и сероводород. Ензимът съдържа две молекули хем, във всяка от които един железен атом може да премине от състояние Fe 2+ в състояние Fe 3+ и обратно по време на окисление и редукция, както и два атома Cu, всеки от които взаимодейства с един от хемовете.
Аеробни дехидрогенази. Те катализират отстраняването на водород от субстрата, като използват не само кислород, но и изкуствени акцептори (например метиленово синьо) като акцептор на водород. Тези дехидрогенази са флавопротеини.
Реакцията произвежда водороден прекис, а не вода:
Дехидрогеназите съдържат FAD (флавин аденин динуклеотид) или FMN (флавин мононуклеотид) като коензим. Много флавопротеинови ензими съдържат няколко метални йона.
Аеробните дехидрогеназни ензими включват: L-аминокиселинна дехидрогеназа (L-аминокиселинна оксидаза), катализираща окислителното деаминиране на естествени L-аминокиселини, и ксантин дехидрогеназа (ксантин оксидаза), катализираща окисляването на ксантин до пикочна киселина. Съдържащият молибден ензим ксантиноксидаза играе важна роля в катаболизма на пуриновите основи.
Анаеробни дехидрогенази. Катализират отстраняването на водород от субстрата, но не могат да използват кислорода като акцептор.
OОбщата схема на процеса е следната:
Анаеробните дехидрогенази се разделят на няколко групи в зависимост от природата на коензима.
NAD + -зависими (пиридин-зависими, първични) дехидрогенази, съдържащи NAD + или NADP + като коензим. Като цяло NAD + -зависимите дехидрогенази катализиратредокс реакции на специфични (напр. гликолиза) и общи пътища на катаболизъм (напр. цикъл на Кребс, дихателна верига).
Цялостният поток на процеса е както следва:
Примери за NAD + -зависими дехидрогенази са лактат дехидрогеназа, алкохол дехидрогеназа, глутамат дехидрогеназа и др. Например, 1.1.1.27 L-лактат: NAD + -оксидоредуктаза (лактат дехидрогеназа) катализира взаимното превръщане на лактат и пируват:
Пируват L - лактат
FAD- и FMN-зависими анаеробни дехидрогенази (флавин-зависими дехидрогенази). Първичните флавин-зависими дехидрогенази пренасят редуциращи еквиваленти от субстрата директно към дихателната верига. Те включват, например, 1.3.99.1 сукцинат дехидрогеназа (SDH), ацил-CoA дехидрогеназа и митохондриална глицерол-3-фосфат дехидрогеназа:
Вторичната FMN-зависима NADH дехидрогеназа е компонент на дихателната верига, която пренася електрони от NADH към по-електроположителни компоненти:
Друга функция на флавин-зависимите дехидрогенази е дехидрогенирането на редуциран липоат (междинен продукт при окислителното декарбоксилиране на пируват и а-кетоглутарат), катализирано от дихидролипоил дехидрогеназа. В същото време, поради ниската стойност на редокс потенциала на липоатната система, носителят на водород от редуцирания липоат до NAD + е флавопротеинът (FAD).
Цитохромите, с изключение на цитохромоксидазата, се класифицират като анаеробни дехидрогенази. В дихателната верига те служат като преносители на електрони от флавопротеините до цитохромоксидазата. Цитохромите са хемопротеини, в които железният атом преминава от състояние Fe 2+ в Fe 3+ и обратно в процеса на окисление и редукция. В допълнение към дихателната верига, цитохромите се намират в ендоплазматаретикулум (цитохроми Р-450 и b-5).
Хидропероксидази. Те включват ензимите пероксидаза и каталаза.
Пероксидазата е ензим, катализиращ окислението на различни органични съединения с водороден прекис - феноли, амини, аскорбинова киселина, цитохром С. Пероксидазата се намира в растенията, млякото, левкоцитите, тромбоцитите, както и в тъканите, в които се метаболизират ейкозаноидите. Ензимът съдържа протохем, който, за разлика от хем групите на повечето хемопротеини, е слабо свързан с апоензима.
Реакцията, катализирана от пероксидаза, е сложна; общата реакция е следната:
В еритроцитите глутатион пероксидазата, съдържаща селен като простетична група, катализира разграждането на H2O2 и липидните хидропероксиди чрез редуциран глутатион и по този начин предпазва мембранните липиди и хемоглобина от окисление от пероксиди.
Каталазата е хемопротеин, съдържащ 4 хем групи. Заедно с пероксидазната активност, каталазата е в състояние да използва една молекула H2O2 като донор на електрони, а другата като акцептор на електрони. В тялото каталазата разгражда главно водородния пероксид, който се образува под действието на аеробни дехидрогенази:
Каталазата се намира в кръвта, костния мозък, лигавиците, бъбреците и черния дроб.
В много тъкани, включително черния дроб, са открити микротела - пероксизоми, които са богати на аеробни дехидрогенази и каталаза. Биологично изгодно е да се групират на едно място както ензимите, водещи до образуването на H2O2, така и ензимите, разлагащи това съединение.
Ензимите, които катализират образуването на H2O2, в допълнение към пероксизомните ензими, включват също митохондриални и микрозомалниелектронни транспортни системи.
Оксигенази.
Ензимите от тази група катализират включването на кислород в молекулата на субстрата, което протича на два етапа:
1) кислородът се свързва с активния център на ензима;
2) възниква реакция, в резултат на която свързаният кислород се редуцира или прехвърля към субстрата.
Оксигеназите не са ензими, които катализират реакциите, които снабдяват клетката с енергия; те участват в синтеза и разграждането на много видове метаболити, токсини и ксенобиотици. Оксигеназите се делят на 2 подгрупи.
Монооксигенази (хидроксилази). Тези ензими катализират включването само на един от атомите на кислородната молекула в субстрата. Друг кислороден атом се редуцира до вода; защо е необходим допълнителен електронен донор (косубстрат):
Естеството на косубстрата може да бъде различно. Много оксигенази използват NADPH2. В този случай общото уравнение на реакцията може да бъде написано като
Такива системи включват монооксигеназни системи, съдържащи микрозомален цитохром Р-450, участващи в метаболизма на много лекарства чрез тяхното хидроксилиране. Те се намират в чернодробните микрозоми заедно с цитохром Р-450 и цитохром b-5. Редуциращите агенти на тези цитохроми са NADH и NADPH. Цитохромите се окисляват от субстрати в резултат на серия от ензимни реакции, които образуват така наречения хидроксилазен цикъл:
Лек - лекарствено вещество
Лекарствените вещества, които се метаболизират с участието на разглежданите системи, включват например морфин и бензпирен. Много лекарствени вещества (например фенобарбитал) са в състояние да индуцират синтеза на микрозомални ензими и цитохром Р-450. Цитохром Р-450 е едновременно хемо- и флавопротеин, ифлавиновите нуклеотиди действат като втори донор на електрони. Цитохром Р-450 в черния дроб извършва хидроксилиране на липофилни съединения, образувани като странични продукти или влизащи в тялото отвън (такива вещества се обединяват под общото наименование "ксенобиотици"). Въвеждането на хидроксилни групи в техните молекули повишава хидрофилността на тези вещества, намалява токсичността и улеснява отстраняването им от тялото.
Диоксигенази (истински оксигенази). Тези ензими катализират включването на двата атома на кислородната молекула в молекулата на субстрата:
Пример за това са желязосъдържащите ензими 1.13.11.5 хомогентизат диоксигеназа и 1.13.11.6 3-хидроксиантранилат диоксигеназа, както и някои хем-съдържащи ензими, по-специално триптофан диоксигеназа (триптофан пиролаза).
Не намерихте това, което търсихте? Използвайте търсачката: