пасивна дифузия

Намаляването на стойността на рН на средата може също да насърчи транспорта, по-специално на захари и аминокиселини, поради трансмембранния градиент на рН.

В зависимост от характеристиките на субстрата компонентите на движещата сила на протона могат да имат различно значение за неговия транспорт. И така, при физиологични стойности на pH лизинът носи положителен заряд, глутаминовата киселина има отрицателен заряд, а изолевцинът е неутрален. При експерименти сStreptococcusfaecalisбеше установено, че изолевцинът се прехвърля като симпондер благодарение на протонната движеща сила (Δψ –Z*pH). Транспортът на лизин се осъществява от носител, който функционира като унипортер и се определя от мембранния потенциал Δψ; глутаматът се транспортира чрез симпорт, т.е. едновременно с протон и в същото време не носи заряд. По този начин неговият транспорт се определя само от рН градиента (-Z*ΔpH).

По време на живота на клетката има постоянно отстраняване на протони от клетката в околната среда, т.е. концентрацията им в клетката е ниска. Следователно комплексът симпортер-протон-субстрат се разпада и последният се освобождава в цитоплазмата. В гладуващите клетки не се извършва отстраняване на протоните и тяхната концентрация в клетката се увеличава. В крайна сметка може да се създаде обратен протонен градиент и да започне отстраняването на субстрати от клетката. Следователно в гладуващите клетки се нарушава не само процесът на активен транспорт, но и улеснена дифузия.

Използват се различни транспортни системи за транспортиране на захариE.coliв клетката. Транспортът на лактоза се определя от протеин М на цитоплазмената мембрана, който е продукт на геналактозен оперон; транспортът на лактоза се осъществява като символ на захар с протон. Транспортът на β-метилгалактозиди се осъществява с участието на специфичен периплазмен протеин и протеини на цитоплазматамембрани. Малтозният транспорт включва специализирания поринов протеин LamB на външната мембрана, периплазмен протеин и протеини на цитоплазмената мембрана. Последните две системи използват енергията на АТФ, няма трансфер на протони в процеса на субстратен транспорт.

Абсорбцията на аминокиселиниE.coliсе осъществява чрез активен транспорт. Аминокиселинните транспортни системи са много специфични, въпреки че понякога една система може да носи няколко структурно свързани аминокиселини и една и съща аминокиселина може да бъде транспортирана от няколко системи. Транспортните системи за редица аминокиселини включват периплазмени свързващи протеини, те могат да бъдат конститутивни или индуцируеми.E.coli, например, има индуцируема транспортна система на триптофан. В допълнение към аминокиселинните транспортни системи,E.coliимат различни транспортни системи за дипептиди (LL– конфигурации) и олигопептиди.

Системите за транспортиране на аминокиселини, които не са свързани с периплазмени протеини-носители и следователно устойчиви на осмотичен шок, като транспортирането на пролин, серин, фенилаланин, глицин и цистеин, могат еднакво да бъдат снабдени с енергия поради дишане или хидролиза на АТФ. Тези системи не са чувствителни към арсенат, който рязко намалява АТФ пула в клетката, но не засяга системата за създаване на мембранен потенциал по време на дишане. Тези системи обаче са чувствителни към действието на инхибитори, разединители на електронния транспорт. При анаеробни условия тези системи зависят от АТФазната активност. По този начин за тях протонната двигателна сила, която се създава поради дишане или хидролиза на АТФ, е от първостепенно значение.

Системи, които включват работата на периплазмените протеини - носители, и са чувствителни къмосмотичен шок вE.coliтранспортните системи на глутамин, аргинин, DAP (диаминопимелинова аминокиселина), левцин, изолевцин се нуждаят директно от АТФ. При аеробни условия те могат да бъдат транспортирани от гликолитично произведен АТФ в отсъствие на АТФазна активност. Тези системи са чувствителни към арсенат, но относително устойчиви към разединители.

По време на работата на транспортни системи, които са устойчиви на осмотичен шок, има едновременно навлизане на протони в клетката, но по време на работа на системи, които имат периплазмени протеини, няма абсорбция на протони от клетката.

Радикалният трансфер играе важна роля в транспорта на редица съединения в много бактерии, но липсва при еукариотите. Подобни системи са изследвани при представители наEnterobacteriaceae,Pseudomonadaceae,Staphylococcusaureus,Baccilussubtililis,Salmon ellatyphimurium,Aerobacteraerogenes,Lactobaccilusplantarum,Streptococcuslactis,Rhodospirill umrubumи при някои видовеMycoplasma.

Функцията на тази система е да фосфорилира захарите по време на пренасянето им от околната среда в клетката. В Грам-отрицателни бактерии D-глюкоза, D-фруктоза, D-маноза, манитол, сорбитол, D-глюкозамин, N-ацетил-D-глюкозамин, 2-деокси-D-глюкоза и β-глюкозиди се фосфорилират по този начин. При грам-положителните бактерии това също изглежда включва D-галактоза, различни пентози, лактоза, захароза, треголоза, мелибиоза, малтоза и глицерол. Фосфорилирането на монозахаридите обикновено се извършва при последния въглероден атом (C - 5 или C - 6), но фруктозата, католактозата се фосфорилира при С - 1. Механизмът на фосфорилиране, общ за всички бактерии, може да бъде представен като следната схема:

Фосфоенолпируват + ЕнзимI↔ Р – ензимI+ Пируват

При бактерииStaphylococcusaureusтретата реакция в случай на лактоза протича на два етапа:

Ензим IIIлактоза

Следователно една молекула високоенергиен фосфат е необходима за транспортирането на една захарна молекула. Системата съдържа протеинови компоненти, от които HPr (термостабилен протеин с молекулно тегло около 9000), ензим I (мол. тегло ≈ 80 000) и фактор III (мол. тегло ≈ 35 000) са разтворени в цитоплазмата, докато ензим II (мол. тегло ≈ 40 000) е свързан с мембраната. Известно е, че за функционирането на фосфотрансферазната системаE.coliса необходими определени липиди (фосфатидилгилцерин).

Първичната протеинова структура на HP-протеина на всички грам-отрицателни бактерии изглежда е една и съща и фосфорилирането се извършва в хистидиновия остатък.

Ензим IIA е специфичен за глюкоза, фруктоза или маноза, т.е. има три разновидности от него. Ензим IIB е неспецифичен. Специфична функция понякога може да се изпълнява от цитоплазмен протеин, известен като фактор III, тогава в системата участва само един мембранен протеин IIB. Други модификации на тази система също се наблюдават при различни бактерии.

Мутантите за протеина IIB са плейотропни, т.е. те незабавно губят способността си да абсорбират редица захари и мутанти за протеини IIA са недостатъчни само по отношение на транспортирането на захар, специфична за този мутантен протеин.

Има поне още три ензимни неелектролитни транспортни системи.

Най-подробно е изследвана γ-глутамил транспептидазата от клетките на кората на бъбреците. Един отСубстратите на тази система са вътреклетъчен глутатион, другият е извънклетъчните аминокиселини (всички естествени аминокиселини с изключение на пролина), от които се образуват γ-глутаминова киселина и цистеинглицин. Производните на γ-глутамил се хидролизират с освобождаване на оригиналната аминокиселина и 5-хидроксипролин вътре в клетката, която по-нататък се използва за ресинтеза на глутатион. Системата работи много неефективно и изисква ресинтеза на една молекула глутатион и следователно, за преноса на една молекула аминокиселина, три ATP молекули.

ВE.coliклетки транспортът на аденил е придружен от фосфорилиране на аденилова киселина. С изключение на аденила, всички нуклеозиди и бази се прехвърлят по този начин.

ВE.coliтранспортът на мастни киселини от C8 до C16 също е свързан с модификация.

Захарозата прониква през четковидната мембрана на чревния епител само след като се раздели на съставните й монозахариди. Тази система е изолирана, пречистена и включена в изкуствени фосфолипидни мембрани. Но въпросът за абсорбцията на други дизахариди остава открит, тъй като други дизахариди също присъстват в червата.

Калкулатор

Услуга за безплатна оценка на цената на работата

1. Попълнете заявление. Експертите ще изчислят цената на вашата работа
2. Изчисляването на цената ще дойде по пощата и SMS

Номерът на вашето приложение

Точно сега по пощата ще бъде изпратено автоматично писмо за потвърждение с информация за приложението.

---