Бактериородопсин - Технически речник том II
Бактериородопсинът, в чиято молекула Шифовата база е в протонирана форма, поглъща светлина с дължина на вълната 570 nm, а в депротонирана форма - при 412 nm. Бактериородопсинът е лилав мембранен протеин. При благоприятни условия на околната среда бактерията Halobacterium halobium, растяща в среда, съдържаща високи концентрации на соли, синтезира мембранен протеин (те казват. Молекулите на този протеин, които имат лилав цвят поради наличието на ретинал в тях, образуват агрегати в клетъчната мембрана под формата на лилави петна. Бактериородопсинът действа като светлинно активирана протонна помпа и по този начин снабдява клетките с енергия. Бактериородопсинът, съдържащ се в клетъчната мембрана на халофилните бактерии, изпомпва Н-йони от клетката към околната среда, когато е осветен. Полученият трансмембранен Н-градиент се използва от клетките за синтезиране на АТФ. Бактериородопсин, който е липопротеин с мол. Адаптираната към тъмно фотореактивна лилава форма на бактериодопсин има Ymax - 560 nm и, около обикновено се състои от смес от два вида, включително изцяло транс и 13-цис-ретиналдехид хромофори, които абсорбират съответно при 570 и 550 nm. Тези видове се срещат в съотношение 1:1 и участват в два различни, макар и не непременно независими, фотоцикъла. Един от тях, за транс формата, е по-добре проучен. Бактериородопсин (или ретинал) се образува в присъствието на малко количество O2 от каротеноиди (C40 - 2C20) със свързване към протеиновата молекула чрез лизин. Това съединение е тъмно лилаво на цвят. Ретината мигрира към CPM, образувайки там агрегати. Под действието на светлината бактериородопсинът променя своята конформация, което е придружено от освобождаване на протони от клетката и индуциране на трансмембранен потенциал.Такава фотосинтетична активност е полезна за микроорганизмите, тъй като кислородът е слабо разтворим в концентрирани солеви разтвори, в резултат на което могат да се създадат дори анаеробни условия. Тогава халоархеите използват светлинна енергия, за да синтезират достатъчно АТФ и да оцелеят при неблагоприятни условия. Клетките не могат постоянно да растат анаеробно, тъй като кислородът е необходим за синтеза на ретината, но с помощта на фотосинтезата халоархеите могат да оцелеят при стреса, причинен от липсата на кислород. Свойствата на бактериородопсина представляват значителен интерес за биоелектрониката - за създаване на изкуствени запаметяващи устройства на биологична основа. BR, променят цвета си при осветяване, могат да се получат изображения, подобни на фотографските. За разлика от фотографските емулсии, съдържащи сребърен бромид - jo, промените при филмите с BR са обратими. По принцип такива филми могат да се използват в компютри. Как действа бактериородопсинът. В отговор на абсорбцията на светлинен квант бактериородопсинът влиза в цикъл на фотохимични трансформации. Карта на електронната плътност на лилавата мембрана. При изследването на бактериородопсин, принципите за определяне на Tonoi raffia на мембранни протеини са формулирани по същество за първи път. Анализът на разпределението на хидрофобните и хидрофилните аминокиселинни остатъци в полипептидната верига ни позволява да направим заключение за нейното пространствено разположение в мембраната. Хидрофобните региони изглеждат като трансмембранни сегменти, докато хидрофилните региони излизат от мембраната и свързват отделни интрамембранни а-спирални нишки на протеиновата молекула. Този вид анализ разкрива седем области на повишена хидрофобност в първичната структура на бактериородопсин, което е в добро съответствие с електронномикроскопските данни за топографията на протеина вмембрана. При осветяване протоните се изпомпват с бактериородопсин във фосфолипидни везикули. Този протонен градиент след това се използва от митохондриалната PoP ATPase за синтезиране на ATP. Също така е показано, че видовете бактериородопсин, абсорбиращи при 625, 610 и 550 nm, са краткотрайни (10 - 12 - 10 - 6) междинни продукти при образуването на M410 - Предполага се, че са възможни взаимни преходи между тях и видовете, абсорбиращи при 520 и 640 nm. Образуването на M4i от транс-бактериородопсин става със загуба на протон от протонирания алдимин, докато регенерирането на бактериородопсин от M4i изисква абсорбцията на протон. Именно тези насочени редуващи се загуба и абсорбция на протони създават протонния градиент. Халобактериите имат особен тип фотосинтеза, осъществявана от тях с участието на бактериородопсин, протеинов комплекс с пигмент на ретината, подобен на светлочувствителния пигмент на окото. Когато е изложен на светлина, бактериородопинът претърпява промени, които му позволяват да функционира като протонна помпа. Това води до енергизиране на мембраната и образуване на АТФ. Този тип фотосинтеза се свързва с високия интензитет на светлината, наблюдаван в изпарителни басейни и лагуни. Особено внимание беше привлечено от особения тип фотосинтеза, извършвана от халобактерии с участието на бактериородопсин, протеинов комплекс с пигмент на ретината, подобен на светлочувствителния пигмент на окото. Под въздействието на светлината бактериородопсинът претърпява промени, които му позволяват да функционира като протонна помпа, което води до енергизиране на мембраната и образуване на АТФ. Този тип фотосинтеза е свързана с висок интензитет на светлината, който се наблюдава в изпарителни басейни и лагуни. Фотосинтезата в халобактериите действа като допълнителен източник на енергия по време наоргано-хетеротрофен тип метаболизъм. В рибулоза-1 5-дифосфат карбоксилаза, стойността на Km за CO2 намалява значително с повишаване на pH на средата. Как това намаление влияе на скоростта на фиксиране на CO2 в реакцията на рибулоза дифосфат карбоксилаза. Как едно растение може да използва това свойство, за да регулира скоростта на фотосинтезата на светлина. Аминокиселинният състав на някои мембранни протеини (в %. Хендерсън и Ънуин [28], които показаха, че 70% от вторичната структура на бактериородопсина са α-спирали. Логично е да се предположи, че свързващият регион на ретината е разположен на инфлексията между два фрагмента на α-спиралата и следователно е външен за двойния слой. Аминокиселинната последователност на гликофорина A от мембрани. Уникална в своя тип мембрана е лилавата мембрана на бактерията Halobacterium halobium, тя съдържа само един протеин, бактериородопсин. В запушени резервоари те извършват фотосинтеза без хлорофил поради протеина родопсин, който съдържа ретинал. Бактериородопсинът прониква в мембраната и, абсорбирайки светлина, изпомпва протони от вътрешността на клетката навън. В резултат на това върху клетъчната мембрана се появява електрохимичен потенциал. Тези бактерии могат да работят в морска вода. В присъствието на кислород те синтезират АТФ по време на окислителното фосфорилиране, а при липса на кислород те преминават към фотосинтетичния механизъм. Бактериородопсинови кристали. По този начин халофилните бактерии съхраняват светлинна енергия под формата на АТФ в допълнение към окислителното фосфорилиране,протичащи в присъствието на кислород. Бактериородопсинът, сравнително малък протеин (фиг. 23 - 31), е най-простата от всички известни помпи, изпомпващи Н йони за сметка на светлинната енергия. С помощта на тези лилави мембрани клетките извършват уникален процес на фотосинтеза с образуването на АТФ. В същото време бактериородопсинът е отговорен за транслокацията на протони и създаването на A ln, халородопсинът изпомпва K в замяна на Na, а бавните фобо- и археродопсините служат като фоторецептори за червена и синя светлина, контролират активността на флагелите и са отговорни за фототаксиса. Схема на структурата на пръчката на ретината на гръбначните животни. LF. Електронни микро - Rig -, Електронни. Вътре в канала има вода, свързана с хидрофилни аминокиселини чрез водородни връзки. Във водния канал на молекулата на бактериородопсин се извършва първият етап от процеса на фотосинтеза в лилавата мембрана - преобразуването на енергията на светлината, погълната от светлината, в светлина. Първо, в случая на бактериородопсин, ретиналдехидният хромофор никога не се отделя от протеина и алдиминовата връзка остава непокътната през цялото време. Второ, кинетиката на фотоцикъла на молекулата на grans bacteriorhodopsin зависи от това дали фотоциклични промени настъпват и в най-близките съседни молекули. Много ефективен метод за изясняване на топографията на мембранните протеини, предимно точната локализация на екстрамембранните области, е използването на моноклоиални антитела. За получаване на хибридоми се използват фрагменти от бактериородопсин, получени чрез разцепването му с протеолитични ензими. В този случай синтетичните фрагменти се оказаха най-ценни: чрез корелиране на стойността на синтетичния пептид и ефективността на свързване на съответното антитяло е възможно да се изследват полипептидни бримки, излизащи от мембраната с висока степен на надеждност. Съществена характеристика на действието на бактериородопсин е установяването на протонен градиент. Светлината индуцира депротониране на протонираната алдиминова група на бактериородопсина и полученият избелен пигмент впоследствие се защитава отново по време на тъмната реакция.Освобождаването и абсорбцията на протони става в строго определена посока: загубата на протон става отвън, а абсорбцията на протон от вътрешната страна на мембраната. По този начин се установява градиент на протони и заряд през мембраната, който се използва като движеща сила за синтеза на АТФ от АДФ, катализиран от АТФ-аза (срв. Изолирана ретивална молекула има абсорбционна лента в областта от 370 nm. Широката абсорбционна лента в областта от 570 nm в молекулата на бактериородопсин се дължи на наличието на база на Шиф тип връзка. Когато светлината се абсорбира, протонът се отделя от азотния атом на тази връзка. Тъй като, разбира се, състоянието на npOTOtia се отнася до непрекъснатия спектър, лентата на поглъщане е много широка. След отделянето на протона (депротониране), абсорбционният спектър на молекулата се измества в областта от 412 nm и молекулата се изсветлява. След обратното добавяне на протон (защита), спектърът на поглъщане отново се измества в областта от 570 nm.