Биология и медицина
Бактериородопсин
Бактериородопсинът е изключително халофилен протеин, ковалентно свързан с каротеноид, способен на светлинно зависим протонен трансфер през мембраната, което в крайна сметка води до синтез на АТФ (фиг. 104, B).
Бактериородопсинът съдържа ретинал като хромофорна група. Бактериородопсинът е най-простият известен генератор на делта mu H+
Мембраната на Halobacterium halobium, бактерия от солена вода, принадлежаща към Archebacteria, може да бъде разделена на три фракции: жълта, червена и лилава. Лилавата фракция образува кристали, които могат да бъдат изследвани с електронен микроскоп. В допълнение към липидите, той съдържа 26 kDa протеин. Тъй като фракцията образува плоски кристали, протеиновата структура може да бъде изследвана в атомни детайли. Поради тяхната фоточувствителност и седемдомейнова "серпентинова" структура, тези протеини се наричат бактериородопсин. Работи като фотоактивирана протонна помпа, която пресича двуслойния слой под формата на седем алфа спирали. В момента е най-добре проученият от всички родопсини. Както всички други родопсини, той се състои от седем плътно опаковани а-спирали, обхващащи мембрана. Подобно на други родопсини, този протеин е хлабаво свързан с хромофора на ретината. В халобактерии като H. halobium, АТФ се генерира чрез окислително фосфорилиране. При високо напрежение на кислорода се получава преминаване към фотосинтеза. Протоните, необходими за този процес, се пренасят през мембраната от бактериородопсин, който действа като задвижвана от светлина протонна помпа. Може да се покаже, че за всеки абсорбиран фотон два протона се транспортират през мембраната отвътре навън. Механизмът на помпата е обект на множество изследвания. Известно е, че ретината е свързана с основа на Шиф (както при зрителните пигменти).животни) с лизин 216 (К216) на опсина и контактува с шест от седемте трансмембранни спирали. Ретината има транс конформация и се намира в тунела между спиралите, като по този начин блокира потока на протоните. В механизма на протонната помпа транс-конформацията се превръща в 13-цис-конформация; ретината се огъва в "тунела" на опсина и прехвърля протон от цитоплазмената страна към извънклетъчната страна. За разлика от родопсините на ретината на гръбначните, ретината не се отделя от апопротеина на опсин. Аминокиселинната последователност на бактериородопсина е много различна от животинските опсини, което ни позволява да приемем техния независим еволюционен произход. Това се подкрепя от факта, че бактериалната ретина образува 13-цис-конфигурация, а не 11-цис-конфигурация, както при животинските опсини. Въпреки това, самата конформация на бактериородопсина показва, че той принадлежи към повсеместното суперсемейство от протеини със седем домейна, които участват в огромен брой процеси в животинското царство.