Протеиногенни аминокиселини
А. Протеиногенни аминокиселини
Протеиногенни са 20 аминокиселини, които са кодирани от генетичния код (виж стр. 244) и се включват в протеините по време на транслацията. Структурата на страничните вериги на тези аминокиселини е показана на стр. 67.
Класификацията на тези аминокиселини се основава както на структурата, така и на полярността на страничните вериги (вижте стр. 14).
Следните характеристики са дадени в таблицата за всяка от аминокиселините:
- класификация (седем класа);
- име и прието съкращение (според първите три букви) (например за хистидин - Нis);
- еднобуквен символ, удобен за писане на протеинови последователности (за хистидин - H);
- полярност на страничната верига (за хистидин +10,3): колкото по-висока е тази стойност, толкова по-полярна е молекулата на аминокиселината.
На диаграмата, с увеличаване на полярността, цветът на полето с името на аминокиселината се променя от жълти тонове през зелено към синьо. За йоногенни странични верижни групи са дадени pKa (червени числа).
Алифатните аминокиселини включват глицин, аланин, валин, левцин и изолевцин. Тези аминокиселини не носят хетероатоми (N, O или S), циклични групи в страничната верига и се характеризират с изразена ниска полярност.
Аминокиселините, съдържащи сяра, също са с ниска полярност - метионин и цистеин, а цистеинът съществува само в недисоциирано състояние. Поради образуването на дисулфидни мостове, цистеинът изпълнява важна функция за стабилизиране на пространствената структура на протеините. Аминокиселината цистин се състои от два цистеинови остатъка, свързани с дисулфиден мост.
Ароматните аминокиселини съдържат мезомерни (резонансно стабилизирани) пръстени (виж стр. 12). В тази група само фенилаланинът показва ниско нивополярност. Тирозинът и триптофанът се характеризират със забележима, а хистидинът - дори с висока полярност. Имидазоловият пръстен на хистидина е забележимо протониран дори при леко кисели стойности на pH. Следователно хистидинът, който има ароматни свойства само в своята протонирана форма (виж стр. 64), може да се класифицира като основна аминокиселина. Тирозинът и триптофанът са силно абсорбиращи в UV областта между 250 и 300 nm.
Неутралните аминокиселини съдържат хидроксил(серин, треонин)или карбоксамидни групи(аспарагин, глутамин). Въпреки че амидните групи са нейонни, молекулите на аспарагина и глутамина са силно полярни.
Карбоксилните групи на страничните вериги на киселинните аминокиселини - аспарагинова и глутаминова - са напълно йонизирани в целия диапазон от физиологични pH стойности. По подобен начин, страничните вериги на основните аминокиселини лизин и аргинин са напълно протонирани в областта на неутралното рН. Силно основна и следователно много полярна аминокиселина е аргининът, който съдържа гуанидинова група.
Пролинът заема специално място. Страничната верига на пролина се състои от петчленен пръстен, включващ α-въглероден атом и α-амино група. Следователно пролинът, строго погледнато, не е аминокиселина, а иминокиселина. Азотният атом в пръстена е слаба основа и не се протонира при физиологични стойности на pH. Поради своята циклична структура, пролинът причинява извивки в полипептидната верига, което е много важно за структурата на колагена (вижте стр. 76, 334).
Някои от изброените аминокиселини не могат да се синтезират в човешкия организъм и трябва да се набавят с храната. Тези незаменими аминокиселини (вижте стр. 348) са маркирани с червени звездички.