Сценарий на урок с използване на мултимедийна презентация на тема - Структурата на протеините
Секции: Биология
Учебно-методическа подкрепа: А.А. Каменски, Е.А. Криксунов, В.В. Пасечник Обща биология. 10-11 клас. Л.С. Короткова, С.С. Красновидов "Дидактически материал по обща биология"; Т.А. Козлова, С.Н. Колосов „Карти с дидактически задачи по обща биология. 10-11 клас.
План на урока:
Цел: проверка на знанията на учениците по темата за домашната работа;
Цели на урока:
- Повтаряне и затвърждаване на основните въпроси, свързани с молекулярното ниво на организация на живота.
- Запознаване с основните елементи на структурата на протеините: аминокиселинен състав на протеините; нива на организация на белтъчните молекули; денатурация и ренатурация на протеинови молекули.
- Продължава развитието на материалистичния мироглед.
Оборудване: Мултимедиен проектор. компютър. Плакати "Липиди", "Нива на организация на живота" (при проверка на домашни),презентация.
1. Организационен момент.
План на урока. Планирани резултати от работата.
2. Актуализиране на основни знания. Проверка на домашното.
Устни разширени въпроси по темата за домашното:
- класификация на липидите; структурата на мазнините;
- липидни функции. Кои клетки и тъкани са най-богати на липиди?
Един от учениците прави терминологична работа на дъската. Термините, използвани в работата: хидрофоби, хидрофили, макронутриенти, буферен капацитет, полизахариди, липопротеини
Индивидуална задача за ученика.
Какви структурни характеристики на липидните молекули са свързани с тяхната основна функция?
Задача, която се изпълнява от група ученици (3-4 души)
Да приемем, че клетката има повърхностен апарат, който напълно изолира нейното съдържание от външната среда. Какви са ползите и какви трудности биха възникнали? Какви последствия би имало това събитие за самата клетка?
След устните отговори на учениците на подробни въпроси по темата за домашната работа се проверява терминологичната работа (лицето, извършило тази работа, чете дефинициите на термините, дадени им, останалите ученици коригират грешките, ако е необходимо; правилните дефиниции на термините се демонстрират с помощта на презентация); проверява се и изпълнението на индивидуалните и груповите задачи. За проверка на задачата, изпълнена от група ученици, те определят един ученик, който запознава класа с резултатите от работата на групата.
3. Уводни въпроси.
- Назовете нивата на организация на живота.
- Защо протеините се считат за полимери?
4. Учене на нов материал.
Изучаването на нов материал е придружено от презентация, създадена в среда на Power Point, и представлява лекция на учителя.
Аминокиселини, тяхната структура и свойства
Намира се в клетки и тъкани170 различни аминокиселини. Само 26 от тях се намират в състава на протеините; само 20 аминокиселини могат да се считат за обичайните компоненти на протеина.
За разлика от растенията, животните не могат да синтезират всички необходими аминокиселини; някои от тях трябва да получават готови, тоест с храна. Последните се наричат незаменими аминокиселини.
С изключение на пролин и хидроксипролин, всички други обичайни аминокиселини са α-аминокиселини, тоест съдържат аминогрупа (-NH2), свързана с α-въглерода (въглеродните атоми се броят от карбоксилната група (-COOH). Повечето аминокиселини имат една киселинна група (карбоксилна) и една основна (аминогрупа); тези аминокиселини се наричат неутрални. Има и основни аминокиселини - с повече от една аминогрупа, както и киселинни аминокиселини - с повече от една карбоксилна група. Останалата част от молекулата е представена от R-групата. Нейната структура варира значително между аминокиселините и именно тази група определя уникалните свойства на всяка отделна аминокиселина.
В неутрални водни разтвори аминокиселините се държат като амфотерни съединения, т.е. проявяват се свойствата както на киселини, така и на основи. Амфотерният характер на аминокиселините е биологично значим, тъй като това означава, че аминокиселините са в състояние да действат като буфери в разтвори - за да предотвратят промени в pH.
Поради взаимодействието на аминогрупата на една аминокиселина с карбоксилната група на друга се образува пептидна връзка. Реакцията, която протича с отделяне на вода, се нарича реакция на кондензация, а получената ковалентна връзка азот-въглерод се нарича пептидна връзка. Съединението, образувано от кондензацията на две аминокиселини, е дипептид. В единия край на молекулата му есвободна амино група, а от друга свободна карбоксилна група. Поради това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си. Ако много аминокиселини се комбинират по този начин, тогава се образува полипептид.
Протеините са сложни органични съединения, съставени от въглерод, водород, кислород и азот. Някои протеини също съдържат сяра. Някои протеини образуват комплекси с други молекули, съдържащи фосфор, желязо, цинк и мед. Протеиновите молекули - вериги, изградени от аминокиселини - са много големи; Това са макромолекули, чието молекулно тегло варира от няколко хиляди до няколко милиона. Двадесет различни аминокиселини се намират в естествените протеини. Потенциално разнообразието от протеини е неограничено, тъй като всеки протеин има своя собствена специална аминокиселинна последователност, генетично контролирана, тоест кодирана в ДНК на клетката, която произвежда този протеин. В клетките има повече протеини от всички други органични съединения: те представляват над 50% от общата суха маса на клетките. Те са важен компонент на животинската храна и могат да се преобразуват в животинското тяло както в мазнини, така и в въглехидрати. Голямото разнообразие от протеини им позволява да изпълняват много различни функции в живия организъм, както структурни, така и метаболитни.
Простите пептиди, състоящи се от два, три или четири аминокиселинни остатъка, се наричат съответно ди-, три- или тетрапептиди. Полипептидите се наричат вериги, образувани от голям брой аминокиселинни остатъци (до няколко хиляди). Една протеинова молекула може да се състои от една или повече полипептидни вериги.
Всеки протеин има своя специфична геометрична форма или конформация.
Първичната структура на протеина е броят и последователността на аминокиселинитесвързани помежду си чрез пептидни връзки в полипептидната верига. Първият протеин, за който беше възможно да се открие аминокиселинната последователност, е инсулинът, аминокиселинната последователност на протеина определя неговата биологична функция. На свой ред тази аминокиселинна последователност се определя уникално от нуклеотидната последователност на ДНК. Замяната на една аминокиселина в молекулите на даден протеин може драматично да промени неговата функция, както се наблюдава например при така наречената сърповидно-клетъчна анемия.
В допълнение към първичната структура, всеки протеин има и определена вторична структура. Обикновено протеиновата молекула прилича на опъната пружина. Това е така наречената α-спирала, стабилизирана от много водородни връзки, които възникват между CO и NH групите, разположени близо една до друга. Водородният атом на NH групата на една аминокиселина образува такава връзка с кислородния атом на СО групата на друга аминокиселина, на четири аминокиселинни остатъка от първата.
В повечето протеини полипептидните вериги са нагънати по специален начин в компактна глобула. Начинът, по който полипептидните вериги на глобуларните протеини се сгъват, се нарича третична структура. Третичната структура се поддържа от три вида връзки - йонни, водородни и дисулфидни, както и от хидрофобни взаимодействия.
Много високо сложни протеини се състоят от няколко полипептидни вериги, държани заедно в молекула чрез хидрофобни взаимодействия, както и чрез водородни и йонни връзки. Начинът, по който тези полипептидни вериги са пакетирани и сгънати заедно, се нарича кватернерна структура на протеина. Кватернерна структура присъства например в хемоглобина. Молекулата му се състои от четири отделни полипептидни вериги.
Денатурация и ренатурация на протеини
Подденатурацията предполага загуба на триизмерната конформация, присъща на дадена протеинова молекула. Тази промяна може да бъде временна или постоянна. Различни фактори могат да причинят денатурация на протеина: нагряване или излагане на радиация; силни киселини, силни основи или концентрирани солеви разтвори; тежки метали; органични разтворители.
Понякога денатуриран протеин, при подходящи условия, спонтанно ще възстанови структурата си. Този процес се нарича ренатурация. Ренатурацията показва, че третичната структура на протеина е напълно определена от неговата първична структура.
5. Затвърдяване на изучения материал
- Как се създава безкрайно разнообразие от протеини?
- Какво представляват протеиновите мономери?
6. Резултатите от работата. Оценка. Отражение.
Учителят обобщава основните резултати от работата в урока. Извършва се анализ на постиженията и неуспехите на учениците. Мнения на учениците за степента на усвояване на новия материал от тях; най-запомнящите се и интересни моменти от урока.
Домашна работа : параграф 11; въпроси 1-9 стр.46.