Ензими (страница 1 от 6)
Министерство на образованието на Руската федерация
Общинско средно училище № 33
по биология по темата
Ученик от 10 клас
6. Ензимна активност.
„Ензимите (от латинската дума fermentum - квас) са протеини, които имат каталитична активност и се характеризират с много висока специфичност и ефективност на действие. Всички процеси в живия организъм - дишане, храносмилане, мускулни контракции, фотосинтеза и други - се осъществяват с помощта на ензими. Ензимите се намират във всички живи клетки и съставляват по-голямата част от всичките им протеини. Те ускоряват много милиони пъти най-разнообразните химични трансформации, които изграждат метаболизма. Под действието на различни ензими, съставните компоненти на храната: протеини, мазнини и въглехидрати се разграждат до по-прости съединения, от които след това в организма се синтезират нови макромолекули, характерни за този тип. » Това е всичко, което знаех за ензимите. Реших да разширя знанията си и затова взех доклад за ензимите.
Науката е не само постигнатият резултат, но и пътят, водещ към резултата от невежеството към знанието, бавен, криволичещ, рязък, във всяка област в зависимост от постиженията на сродните науки и общото развитие на мирогледа. Още в древни времена, в зората на цивилизацията, хората в своята практическа дейност са се сблъсквали с различни ензимни процеси и са ги използвали за свои цели. Това
алкохолна и млечнокисела ферментация, използването на абомасум за производство на сирена, малц и плесени за озахаряване на продукти. Вероятно първият, който ще опита
да създаде обща представа за химичните процеси в живия организъм, е лекарят и учен Парацелз, който е роден в Швейцария в края на 15 век.Въпреки наивността
(от перфектна гледна точка), възгледите на Парацелз в много отношения бяха прогресивни, тъй като, за да разбере житейските явления, той се опита да черпи от реалните сили на природата. Именно от тези позиции Парацелз и неговите последователи подхождат към разглеждането на същността на ферментацията, отдавна известна концепция, обозначаваща различни видове ферментация, главно
алкохол и млечна киселина. През 16-ти и началото на 17-ти век вече се правят опити да се разглеждат ферментациите като химически процеси. И Василий Валентин (първи
половината на 16-ти век), а Андрей Либави (1550-1616) смята ензимите (или дрождите) за специално вещество, въпреки че подчиняват действията му на някои нематериални сили. Друг последовател на Парацелз е известният холандски химик Йохан Батиста Ван Хелмонт (577-1644). Именно той характеризира ензима като агент, който предизвиква химични процеси в организма и ги контролира. Качествен скок в развитието на теорията за ферментациите настъпва във връзка с изследванията на великия френски химик Антоан Лавоазие, който прави революция в химията и въвежда за първи път строги количествени методи в химичните изследвания. В края на 18 век вече е известно, че има химически процеси, протичащи с участието на някакъв агент, без който процесът практически не протича.
a)След като стана възможно изследването на ензими в безклетъчна среда, тяхната химична природа беше окончателно установена. Установено е, че всички те са вещества от протеинова природа и как всички протеини могат да бъдат прости и сложни, в зависимост от съпътстващия компонент от непротеинова природа (простетична група).
Затова подчертахме, че свойствата на всеки протеин се определят от последователността на аминокиселинните остатъцив тяхната молекула. Тази последователност се нарича първична структура на протеина. През последните години бяха разработени много надеждни и дори автоматизирани методи за изследване на първичната структура, което позволи да се определи
пълна аминокиселинна последователност за много протеини, включително ензими. В допълнение към първичната структура, определена от последователността на аминокиселините, за проявата на специфичните свойства на протеина (включително ензимната активност) важна роля играят по-високи нива - вторични и третични структури, чиято същност се състои в определено разположение на полипептидните вериги в пространството.
Вторичните и третичните структури на протеините се поддържат от относително слаби вътрешномолекулни връзки и следователно могат лесно да бъдат унищожени от различни физични и химични влияния. Такова нарушение на висшите структури на протеина без увреждане на неговата първична структура е същността на денатурацията. По време на денатурация протеинът често губи своите биологични свойства, в случай на ензими ензимната активност изчезва. Съвременните методи на изследване ни позволяват да добием представа не само за първичната структура на протеините. Има ензими, при които е напълно изяснено пространственото разположение на атомите, изграждащи тяхната молекула, тоест дешифрирани са вторичните и третичните структури. Това се постига чрез използването на изключително деликатен и сложен метод, т. нар. рентгенов дифракционен анализ. Някои протеини имат още по-високо ниво на структура - кватернерна структура. Това вече е надмолекулно ниво: за функционирането на такъв протеин са необходими не една, а няколко молекули (най-често две или четири), които заедно образуват комплекс, притежаващ всички специфични свойства. всекиедна молекула от такъв протеин, съставляваща кватернерен комплекс, се нарича субединица. Много ензими са изградени от субединици. В някои случаи самите субединици са активни, в други техните субединици са индивидуално неактивни. Субединиците, които изграждат една ензимна молекула, могат да бъдат еднакви, но могат и да се различават една от друга. Концепцията за ензимна молекула като структура, състояща се от субединици, ни позволява да обясним един много интересен и практически важен феномен. Има ензими, които се различават по структура, но катализират една и съща реакция, те се наричат изоензими. Такива ензими са доста разпространени в организма и откриването им е от голямо значение в медицината.
b)Едно от най-забележителните свойства на ензимите е тяхната специфичност. Специфичността на ензимите се проявява по различен начин и може да бъде изразена в различна степен. На първо място, необходимо е да се прави разлика между специфичността по отношение на субстрата и вида на химичната реакция, катализирана от ензима.
Специфичност на реакцията.
Всеки ензим катализира една химична реакция или група реакции от същия тип. Най-ярката проява на този тип специфичност могат да бъдат доста чести случаи, когато едно и също химично съединение действа като субстрат за действието на няколко ензима и всеки от тях катализира специфична за него реакция, водеща до образуването на напълно различни продукти (виж Приложение № 1).
- При първата реакция под действието на ензима оксидаза аминокиселините се окисляват. В този случай аминогрупата (NH2) се отделя под формата на амоняк (NH3) и се образува съединение, съдържащо кретонна група (C=O), което се нарича кето киселина.
- Втората реакция се катализира от декарбоксилаза. ПодПод въздействието на този ензим въглеродният диоксид (CO2) се отделя от карбоксилната група (-COOH) и остава амин.
- Третата реакция е по-сложна. Катализира се от ензима трансиминаза и се състои в прехвърляне на аминогрупа от аминокиселина към кетокиселина. Виждаме. че оригиналната аминокиселина има радикала R, а новата аминокиселина, образувана в резултат на реакцията, има радикала R'.
И така, един и същ субстрат претърпява различни трансформации под въздействието на различни ензими.
Субстратна специфичност.
Наред с току-що описаната форма на специфичност на ензима по отношение на реакцията, която катализира, съществува и друга, тясно свързана с първата форма на специфичност, изразяваща се в способността на ензима да атакува субстрат само с определена химична структура. Понякога ензимът може да действа само върху един единствен субстрат, тогава се казва, че има абсолютна специфичност. Много по-често ензимът засяга група субстрати, които имат подобна структура. Тази специфика се нарича групова специфичност. От особен интерес е така наречената стереохимична специфичност, която се състои в това, че ензимът действа върху субстрат или група субстрати, които се различават по специално разположение на атомите в пространството.