Не за ензимите
Ензимите са специфични протеини, които се образуват в клетките на живите организми и катализират протичащите в тях химични реакции.
От древни времена човекът е използвал ензимни процеси в хлебопроизводството, винопроизводството, обработката на кожи и др., но не е разбирал тяхната същност.
Първите опити за това датират от 17 век, когато, опитвайки се да обясни механизма на храносмилането, той се сравнява с процеса на ферментация - така се появява терминът "ензим", въведен от J. van Helmont (от латинскиfermentatio- ферментация). През 1814 г. българският химик К. Кирхоф показва, че нишестето се превръща в малтоза под действието на покълнали ечемични (малцови) зърна, а през 1833 г. А. Пайен и Ж. Пиерсо изолират това вещество и го наричат диастаза (по-късно е наречена амилаза).
T. Schwann през 1836 г. открива ензима пепсин в стомашния сок.
През 1837 г. J. Berzelius показва, че ензимите са катализатори, доставяни от живите клетки. През 1862 г. А.Я. Данилевски изолира амилаза, липаза и трипсин от панкреатичен сок. Тъй като ензимите бяха открити и изследвани, стана необходимо да се обясни природата на тяхното действие. Л. Пастьор вярва, че ензимните процеси са неделими от жизнената дейност на клетката на дрождите, от друга страна, Й. Либих защитава химическата природа на ферментацията, вярвайки, че ензимите могат да упражняват своето каталитично действие както с клетките, така и извън тях. Авторитетът на Пастьор обаче беше голям, освен това всички експериментални данни от онова време казваха, че ферментацията не може да бъде без живи дрождени клетки и Пастьор спечели. След това се появиха концепциите за„организирани“и„неорганизирани“ензими. Организирани, наречени тези ензими, каталитичничиято активност се проявява само в присъствието на живи организми (например ензими, които причиняват различни видове ферментация), и неорганизирани - тези, които не са структурно свързани с клетките (например ензими, съдържащи се в стомашния и чревния сок). През 1878 г. F. Kuehne предлага неорганизираните ензими да се наричат ензимии да се запази името ензими за организираните. Спорът между Пастьор и Либих е решен в резултат на работата на М. Манасейна и Е. Бюхнер. българският лекар М.М. Manasseina през 1871 г. показва, че сокът от дрожди има същата способност да ферментира въглехидрати като самите клетки от дрожди. Тези експерименти по-късно бяха потвърдени от Е. Бюхнер. Термините"ензим"и"ензим"започнаха да се използват като синоними.
През 1894 г. E. Fisher предлага хипотеза, обясняваща спецификата на действието наензимите „заключване на ключ“.В началото на 20 век I.P. Павлов, работейки с храносмилателни ензими, за първи път доказва, че те могат да съществуват в жив организъм в неактивна форма - под формата напроензими, той също така предлага първите методи за определяне на активността на ензимите.
През 1913 г. Л. Михаелис и М. Ментен разработваттеорията за механизма на действие наензимите и кинетиката на ензимните реакции.
Важна стъпка в изследването на активността на ензимите е тяхното получаване вкристалнаформа -уреаза(D. Sumner, 1926);пепсин(1930),трипсин(1931, Д. Нортроп), които потвърждаватпротеиноватаприрода на ензимите.
През 1960 г. D. Phillips за първи път дешифрира триизмерната структура нализозимс помощта на рентгенов дифракционен анализ. През 1969 г. е синтезиранарибонуклеаза(R.Merifield).
Основните области на съвременната ензимология са:
-изследванемеханизми на синтеза на ензими и регулиране на тяхната активност;
- изследване на по-фините детайли на молекулярния механизъм на действие на ензима;
- създаване на синтетични аналози на ензими, надарени подобно на естествените ензими с висока активност и специфичност на действие.