Свойство - протеинова молекула - Голяма енциклопедия на нефта и газа, статия, страница 1
Свойство - белтъчна молекула
Свойствата на протеиновите молекули се определят отчасти от общите свойства на полимерите с дълга верига, отчасти от наличието на полярни амидни групи, а също и от свойствата на страничните вериги. [2]
Както вече беше отбелязано, разбирането на структурата и свойствата на протеиновите молекули е невъзможно без да се вземе предвид тяхната водна среда (виж глава. Разглеждането на ензимите във воден разтвор като интегрална система също е необходимо за изучаване на термодинамиката на ензимните процеси. Такъв систематичен подход е характерен за методологията на съвременната физика. Изолирането на протеиновите молекули от заобикалящата ги водна среда е неправилно в строга теория. Това също се отнася за кинетиката.Теорията за абсолютните скорости на реакцията, която прехвърля към ензимите разпоредби, които са валидни за газови реакции, е подходяща само за груби оценки.Теорията на ензимните реакции изисква да се вземат предвид физичните свойства на средата.[3]
И така, страничните вериги определят до голяма степен такива свойства на протеинова молекула като заряд, полярност, физични свойства, химическа активност, способност за хидратиране, разделяне от ензими и някои други свойства. [4]
Хидратацията и солватацията на протеините води до промяна в структурата и свойствата на протеиновата молекула, което е от голямо значение в различни процеси на взаимодействие на протеини с вещества от околната среда. Сорбираните молекули на неелектролитите се вклиняват между завоите на полипептидната верига и разрушават водородните връзки между тях. Хидратацията на протеините влияе върху вискозитета на техните разтвори. [6]
Хидратацията и солватацията на протеините води до промяна в структурата и свойствата на протеиновата молекула, което е от голямо значение в различни процеси на взаимодействие на протеини с вещества от околната среда. Сорбираните молекули на неелектролити са заклещени между намоткитеполипептидна верига и прекъсват водородните връзки между тях. Хидратацията на протеините влияе върху вискозитета на техните разтвори. [7]
Както знаете, цялото разнообразие от форми на живот се дължи на разнообразието на състава и свойствата на протеиновите молекули. Освен биологична, протеините се характеризират и с функционална специфичност, която отразява функцията на всеки протеин в организма. [8]
Заедно с други учени съветските физикохимици участват в решаването на редица от най-важните проблеми на нашето време: в изследването на свойствата на протеиновите молекули, осъществяването на контролирани термоядрени реакции, развитието на атомната енергия, изследването на космоса и недрата на Земята. [9]
Заедно с други учени съветските физикохимици участват в решаването на редица от най-важните проблеми на нашето време: в изследването на свойствата на протеиновите молекули, развитието на атомната енергия, осъществяването на контролирани термоядрени реакции, изследването на космоса и недрата на земята. [10]
Въпреки че в редица изследвания са правени опити за количествено определяне на степента на хидрофобност и нейната връзка със структурата и свойствата на протеиновите молекули [103–115, 169, 184], въпросът за хидрофобната структура на протеина далеч не е разрешен. От особен интерес от тази гледна точка е изследването при постоянно рН и температури на разтваряне на хомоложните серии от алифатни или ароматни въглеводороди. [единадесет]
Въз основа на намаляване на енергията. Тези характеристики се дължат на структурата и свойствата на протеиновата молекула на ензимите. Съдържа активни центрове и уникални по своята структура регулаторни центрове. Последователните трансформации на реагентите се извършват като част от ензимно-субстратния комплекс по енергийно благоприятен път. Образуването на първичния ензимно-субстратен комплекс дава достатъчна енергийна печалба за ускоряване на процеса като цяло. Идеи за необходимостта от формиране на такъв комплексследва от изследването на зависимостта на скоростта на ензимната реакция от концентрацията на ензима и субстрата, което в най-простите случаи се описва с уравнението на Михаелис-Ментен. [12]
Има много методи и начини, по които учените изучават протеинова молекула. Но сега вие и аз вече сме повече или по-малко ясно наясно, че като цяло учените знаят за структурата и свойствата на протеиновата молекула. [13]
Карбоксихемоглобинът (черешово червено) има леко изместени в синьо максимуми на абсорбция в сравнение с оксихемоглобина. Абсорбционните спектри на окси- и дезоксимио-глобините са много подобни на спектрите на съответните хемоглобини. Точните позиции на абсорбционните максимуми на хемоглобините при различни животински видове са много характерни и зависят от свойствата на протеиновата молекула. Тази функция е много полезна при изясняване на таксономичните корелации. Хемът може да бъде отделен от свързания с него протеин и комплексиран чрез останалите две координационни връзки с други азотсъдържащи молекули, като пиридин. Такива продукти, известни като хемохромогени, имат изключително характерни абсорбционни спектри и са много полезни при идентифициране на хем-протетични групи. [15]