Серумна ензимна активност
Активност на ензимите в кръвния серум
Ензимите (или ензимите) са протеини със специфично естество, които се синтезират в клетките, катализират биохимичните реакции (т.е. увеличават скоростта им), които се случват в нашето тяло, но самите те остават непроменени. Без преувеличение може да се каже, че нито една реакция в живите организми не протича без участието на ензими.
Човекът се е научил да използва ензимни процеси в древността - например в печенето или винопроизводството.
Подобно на други протеини, според техния молекулен състав, ензимите се делят на прости и сложни, а сложните съдържат протеинов компонент (апоензим или апоензим) и небелтъчен компонент (коензим или коензим). Най-често коензимът е метал, витамин или негово производно. Размерът на коензима е многократно по-малък от апоензима. Функционалната активност на ензима се определя от конфигурацията на неговата молекула, която създава специфично взаимно разположение на аминокиселините. Зависи от редица фактори: вида и концентрацията на субстрата (обекта, върху който действа ензимът), температурата, pH на средата (всяка реакция има своя оптимална температура и pH), наличието и отсъствието на инхибитори (вещества, които инхибират работата на ензимите). Най-важната характеристика на ензимите е тяхната уникална специфичност, тоест способността да взаимодействат само с един субстрат или с група вещества, които са сходни по структура.
Промените в активността на едни и същи ензими се срещат при различни заболявания и следователно не стават специфични за никоя патология.
Следователно определянето на ензимната активност има диагностична стойност само в сравнение с промените в други показатели и клиничната картина на заболяването като цяло.
Към днешна датаоколо 1000 ензима са описани подробно, като повече от 50 от тях са намерили приложение в клиничната лабораторна диагностика.
В нашето тяло всеки орган има свой специфичен набор от ензими. Като се определи тяхната активност, може да се прецени и как работи самият орган. Вярно е, че тази работа се извършва главно във вътреклетъчната среда, но анализът на извънклетъчните компоненти (в този случай плазма или кръвен серум) позволява да се прецени процесите, протичащи в клетките, и функционалното състояние на органите и тъканите.
Определянето на ензимната активност в серума или плазмата става един от рутинните лабораторни тестове през 1954 г., когато диагностичната стойност на повишената активност на аспартат аминотрансферазата (AST, се намира в големи количества в миокарда и рязко повишава активността при инфаркт на миокарда) и аланин аминотрансферазата (ALT, се намира във всички паренхимни органи. Неговата активност в плазмата е пряко свързана с патологичните процеси в li вер тъкан) стана ясно.
По-нататъшни изследвания показват, че за всеки ензим в хода на заболяването има момент на поява в кръвния серум, повишаване на активността до определен пик и последващо инактивиране. Това се дължи на факта, че патологичният процес причинява разрушаването на клетките, чието съдържание (включително ензими) в крайна сметка попада в кръвта.
Така наречената продължителност на полуживота на ензимите е основният фактор, определящ периода от време, през който активността на ензима се повишава в плазмата или серума.
l).chl), nmol(cchl); µmol / (точната активност на ензимите се измерва в mol / (s
l) chl) и е равно на 16,67 nmol / (cx) Международната единица (IU, IU) се измерва в μmol / (min
l).x Сравнително нова единица за каталитична активност - katal / l - е равна на nmol / (s