Белтъчна макромолекула - Голямата енциклопедия на нефта и газа, статия, страница 1
Белтъчна макромолекула
Протеиновите макромолекули съдържат предимно цистеин или цистинови остатъци, които са електрохимично активни. [1]
Белтъчни макромолекули:; Ултразвуковото поле претърпява важни химични и физико-химични трансформации. Естеството на тези трансформации се определя от естеството на функционалните и особено на страничните групи, както и естеството на газа, присъстващ в реакционната среда. [2]
Протеиновите макромолекули са изградени, очевидно, от вериги на главните валенции, които от своя страна носят странични и силно реактивни вериги. Когато взаимодействат една с друга, страничните вериги образуват намотки, поради което линейният характер на основната полипептидна връзка е до голяма степен загубен. [3]
Белтъчната макромолекула е много сложен комплекс. [4]
Белтъчните макромолекули, съдържащи много свободни функционални групи и имащи сложна пространствена структура, са много чувствителни към въздействието на външни условия. Действието на силни минерални киселини и основи, нагряване, силно разклащане и различни други влияния предизвикват промяна в състоянието на тази макромолекула, състоянието на различни функционални групи и всичко това се отразява в свойствата на протеините. Те са модифицирани или денатурирани в различна степен. [6]
Ако протеиновите макромолекули, участващи в реакцията на образуване на асоциати, са заредени макройони, при такава реакция винаги ще има асоцииране на зарядите на един макройон с зарядите на друг. Ако макройоните, участващи в асоциацията, имат заряди с противоположен знак, асоциацията е улеснена; ако са заредени с едно и също име, асоциацията е трудна. [7]
Някои протеинови макромолекули могат да се комбиниратедин с друг и образуват относително големи агрегати. Такива полимерни образувания на протеини, където мономерите са протеинови макромолекули, се наричат кватернерни структури. Оказва се, че само с такава структура хемоглобинът е в състояние да прикрепя и транспортира кислород в тялото. [9]
Почти всички протеинови макромолекули, дори във водни разтвори, се въртят бавно. Следователно и поради факта, че теорията за формата на EPR спектъра в областта на бавните въртения на радикалите е разработена едва през последните години, по-голямата част от изследванията на протеини са използвали нитроксилни радикали-маркери, частично въртящи се спрямо самата протеинова молекула. Относителното въртене на радикала, от една страна, води до бързо резултатно въртене на радикалите, което прави възможно да се характеризира изследваната система, като се използват времената на корелация на това бързо получено въртене. От друга страна, въртенето на радикала спрямо протеина води до усложняване на модела на въртене и до появата на допълнителни променливи, които определят местоположението на радикала спрямо протеина и интензивността на неговото относително въртене. EPR на такава сложна система може по принцип да се анализира правилно в редица най-прости случаи. [10]
Пространствената структура на протеинова макромолекула, която включва етични или хетероциклични а-аминокиселини. Благодарение на метилен ва се разширява възможността за въртене на равнинни циклични системи и по някакъв начин се намаляват трудностите при тяхното пространствено разположение. [единадесет]
Сега разгледайте константите на протеиновата макромолекула, обикновено наричани хидродинамични. Тези стойности характеризират поведението на протеинова макромолекула в течен поток. Ясно е, че те зависят както от обема на частицата, така и от формата. Първият отхидродинамични коефициенти е коефициентът на транслационно триене /, изчислен от протеиновата дифузионна константа. [13]
Тъй като синтезът на протеинова макромолекула протича, това се случва или чрез нарастване на веригата от край до край, или чрез едновременно сглобяване на много заготовки. Колко време отнема синтеза на една протеинова макромолекула. Колко молекули се синтезират едновременно на една рибозома. [14]