Вторична структура - протеин - Голяма енциклопедия на нефта и газа, статия, страница 2
Вторична структура - протеин
Под вторичната структура на протеина разбирайте формата на полипептидната верига в пространството. [16]
Оптичните методи се използват главно за определяне на вторичната структура на протеините. Разбира се, методът на рентгенова дифракция е по-надежден, но прилагането му е свързано с определени трудности и изисква значително време. Оптичните методи като дисперсия на оптично въртене и кръгов дихроизъм са по-прости и, което е много важно, позволяват да се определят промените във вторичната структура на протеин в разтвори. [17]
Електростатичните взаимодействия между радикалите, носещи електрически заряди, също играят важна роля при формирането на вторичната структура на протеина. Отрицателните заряди се получават от радикали на аспарагинови и глутаминови аминокиселинни остатъци по време на дисоциация във вода. Остатъците от основни аминокиселини са положително заредени. Процесът на дисоциация зависи от pH на средата. [18]
Идеи и методи, разработени за полипептиди, могат да бъдат успешно приложени за изследване на вторичната структура на протеините. [19]
Основната характеристика на вторичната структура на протеина, както следва от картите на електронната плътност с разделителна способност 2 A, е голям регион (3 - конфигурация, заемаща централната част на молекулата. Най-малко осем такива фрагмента, насочени антипаралелно един към друг, образуват извита нагъната структура. Други три или четири секции на веригата също са разположени успоредно или антипаралелно на тази структура. В резултат на това се образува голяма хидрофобна област в центъра на кълбото т. е. В това отношение структурата на карбоанхидразата е много подобна на структурата на карбокейпептидаза А [136, 137] (гл. [20]
Между отделни групи от вторичната структура на протеините може да има иобразуват се вътрешномолекулни водородни връзки, в резултат на което отделни участъци от спиралата се приближават един към друг, молекулите се огъват и свиват на топка или гънка - образува се третичната структура на протеина. При образуването му важна роля играят и междумолекулните взаимодействия на полярните групи от аминокиселини, които са локализирани на външната повърхност на молекулите и образуват водородни връзки с водата. А хидрофобните (неполярни) групи са вътре в молекулата и нямат контакт с водата. Частта от пептидната верига, която не образува спирала, съдържа аминокиселини с отрицателен заряд. [21]
Един от моделите на вторичната структура на протеина е а-спиралата, в която полипептидната верига трябва да си представим като нишка, сякаш се увива около повърхността на цилиндър. Друга структура, p-формата, е сноп от удължени полипептидни вериги, свързани с водородни връзки. [22]
Вътремолекулни водородни връзки могат да се образуват и между отделни групи от вторичната структура на протеините, в резултат на което отделни участъци от спиралата се приближават един към друг, молекулите се огъват и се свиват на топка или гънка - образува се третичната структура на протеина. При образуването му важна роля играят и междумолекулните взаимодействия на полярните групи от аминокиселини, които са локализирани на външната повърхност на молекулите и образуват водородни връзки с водата. А хидрофобните (неполярни) групи са вътре в молекулата и нямат контакт с водата. Частта от пептидната верига, която не образува спирала, съдържа аминокиселини с отрицателен заряд. [23]
Водородните връзки подсилват вторичната структура на протеина. Полипептидните вериги обаче не могат да образуват спирали по цялата си дължина - това се предотвратява от дисулфидни връзки между цистеинови молекули, разположени в различни части на полипептидната верига.вериги, както и молекули на пролин и хидроксипролин, които не се вписват в спирала. Крайните радикали на полипептидната верига също предотвратяват образуването на добре подредена спирала. В резултат на това се получава специфично подреждане на полипептидни вериги в пространствено или спирално опаковане, което се нарича третична структура на протеина. Протеиновите молекули могат да се комбинират една с друга, за да образуват по-тежки полимери. В този случай говорим за кватернерната структура на протеина. [24]
Какво се разбира под вторична структура на протеин. Какви връзки го стабилизират. [25]
Смята се, че а-спиралите на вторичните структури на протеина са свързани една до друга, една до друга - протеиновата субединица тук е слой от полипептидни спирали, а не кабел или сноп. [26]
Денатурацията, промяна в третичната или вторичната структура на протеина, може значително да промени неговите химични свойства. Денатурацията може да бъде причинена от някаква промяна в свойствата на разтворителя или от повишаване на температурата. Тези ензими са пептидази; тяхната функция е да хидролизират амидни функционални групи по полипептидната верига. Глюкозата съществува в разтвор в циклична форма, в която алдехидната функционална група при въглероден атом 1 реагира с ОН групата при въглероден атом 5, за да образува така наречената полуацетална връзка. В (3-формата, ОН групите са от противоположните страни на пръстена. [27]
При нагряване водородните връзки се разкъсват - вторичната структура на протеина при 60 - 70 С се разрушава, настъпва неговата денатурация. Нуклеиновите киселини издържат на нагряване до 100 С и действието на разредени основи и киселини. Това показва, че структурата им е по-издръжлива, което е характерно за структурите, които играят ролята на матрици. [28]
Хидратирани групи имат ефект върхуобразуването на вторична структура на протеина, когато водните молекули, заобикалящи протеиновата молекула, могат да образуват структура, подобна на структурата на леда. В този случай водният слой допринася за стабилността на точно тази форма на протеиновата молекула, която осигурява тази възможност. [29]
Тази глава трябва специално да подчертае важността на вторичната структура на протеините и факторите, които я стабилизират или отслабват. Това е още по-необходимо, защото без да се познава структурата на протеините и стабилизиращите или денатуриращи агенти, е трудно да се разбере механизмът на действие на ензимите. В допълнение, тази холистична концепция за макромолекулни форми улеснява разбирането на важен аспект от съвременната теория за наследствеността и генната функция. [тридесет]